SIRT1 est une désacétylase de classe III (sirtuine) qui retire des groupements acétyle d'autres protéines de manière dépendante du NAD+. C'est l'une des sept sirtuines humaines (SIRT1 à SIRT7) — les SIRT3, 4, 5 sont mitochondriales.
SIRT1 régule des processus essentiels : autophagie, métabolisme glucidique, résistance au stress oxydatif, biogenèse mitochondriale (via PGC-1α), inflammation. Son activité décline avec l'âge en parallèle de la baisse du NAD+ disponible.
Plusieurs molécules sont étudiées comme activateurs ou supports de SIRT1 : resvératrol (activateur direct mais à doses pharmacologiques peu atteignables alimentairement), nicotinamide riboside (précurseur NAD+), urolithine A (Ghosh 2020 montre une augmentation de l'activité SIRT1 musculaire après UA chronique).
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